Faculty of Science and Engineering

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Professor Emeritus

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Education 【 display / non-display

  • 1992.04

    Saitama University   Graduate School of Science and Engineering  

  • 1991.04

    Tokyo University of Pharmacy and Life Sciences  

  • 1989.04

    Tokyo University of Pharmacy and Life Sciences  

  • 1985.04

    Tokyo University of Pharmacy and Life Sciences   School of Pharmacy   School of Pharmacy  

Degree 【 display / non-display

  • 埼玉大学   博士(学術)

Research Experience 【 display / non-display

  • 2018.04

    The University of Tokyo

  • 2008.04

    Waseda University   Faculty of Science and Engineering

  • 2007.04

    Waseda University   Faculty of Science and Engineering

  • 2004.09

    Waseda University   Faculty of Science and Engineering

  • 2003.04

    Waseda University   School of Science and Engineering

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Professional Memberships 【 display / non-display










Research Areas 【 display / non-display

  • Molecular biology

  • Functional biochemistry

  • Structural biochemistry

Research Interests 【 display / non-display

  • 遺伝子修復

  • 生体高分子構造・機能、遺伝的組換え

  • 遺伝情報複製・転写装置・再編・制御

  • 遺伝子の情報発現と複製

  • 遺伝子及び染色体

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Papers 【 display / non-display

  • Structural basis for DNA sequence recognition by pioneer factors in nucleosomes

    Wataru Kagawa, Hitoshi Kurumizaka

    Current Opinion in Structural Biology   71   59 - 64  2021.12


  • Cryo-EM structure of the nucleosome core particle containing Giardia lamblia histones

    Shoko Sato, Yoshimasa Takizawa, Fumika Hoshikawa, Mariko Dacher, Hiroki Tanaka, Hiroaki Tachiwana, Tomoya Kujirai, Yukari Iikura, Cheng-Han Ho, Naruhiko Adachi, Indu Patwal, Andrew Flaus, Hitoshi Kurumizaka

    Nucleic Acids Research   49 ( 15 ) 8934 - 8946  2021.08  [Refereed]

     View Summary

    Giardia lamblia is a pathogenic unicellular eukaryotic parasite that causes giardiasis. Its genome encodes the canonical histones H2A, H2B, H3, and H4, which share low amino acid sequence identity with their human orthologues. We determined the structure of the G. lamblia nucleosome core particle (NCP) at 3.6 Å resolution by cryo-electron microscopy. G. lamblia histones form a characteristic NCP, in which the visible 125 base-pair region of the DNA is wrapped in a left-handed supercoil. The acidic patch on the G. lamblia octamer is deeper, due to an insertion extending the H2B α1 helix and L1 loop, and thus cannot bind the LANA acidic patch binding peptide. The DNA and histone regions near the DNA entry-exit sites could not be assigned, suggesting that these regions are asymmetrically flexible in the G. lamblia NCP. Characterization by thermal unfolding in solution revealed that both the H2A–H2B and DNA association with the G. lamblia H3–H4 were weaker than those for human H3–H4. These results demonstrate the uniformity of the histone octamer as the organizing platform for eukaryotic chromatin, but also illustrate the unrecognized capability for large scale sequence variations that enable the adaptability of histone octamer surfaces and confer internal stability.


  • The N-terminal Tails of Histones H2A and H2B Adopt Two Distinct Conformations in the Nucleosome with Contact and Reduced Contact to DNA

    Hideaki Ohtomo, Jun-ichi Kurita, Shun Sakuraba, Zhenhai Li, Yasuhiro Arimura, Masatoshi Wakamori, Yasuo Tsunaka, Takashi Umehara, Hitoshi Kurumizaka, Hidetoshi Kono, Yoshifumi Nishimura

    Journal of Molecular Biology   433 ( 15 ) 167110 - 167110  2021.07  [Refereed]


  • Sequence-dependent nucleosome formation in trinucleotide repeats evaluated by in vivo chemical mapping

    Koji Katsumata, Yuichi Ichikawa, Tomohiro Fuse, Hitoshi Kurumizaka, Akio Yanagida, Takeshi Urano, Hiroaki Kato, Mitsuhiro Shimizu

    Biochemical and Biophysical Research Communications   556   179 - 184  2021.06  [Refereed]


  • Chromatin structure-dependent histone incorporation revealed by a genome-wide deposition assay

    Hiroaki Tachiwana, Mariko Dacher, Kazumitsu Maehara, Akihito Harada, Yosuke Seto, Ryohei Katayama, Yasuyuki Ohkawa, Hiroshi Kimura, Hitoshi Kurumizaka, Noriko Saitoh

    eLife   10   e66290  2021.05  [Refereed]

     View Summary

    In eukaryotes, histone variant distribution within the genome is the key epigenetic feature. To understand how each histone variant is targeted to the genome, we developed a new method, the RhIP (<italic>R</italic>econstituted <italic>h</italic>istone complex <italic>I</italic>ncorporation into chromatin of <italic>P</italic>ermeabilized cell) assay, in which epitope-tagged histone complexes are introduced into permeabilized cells and incorporated into their chromatin. Using this method, we found that H3.1 and H3.3 were incorporated into chromatin in replication-dependent and -independent manners, respectively. We further found that the incorporation of histones H2A and H2A.Z mainly occurred at less condensed chromatin (open), suggesting that condensed chromatin (closed) is a barrier for histone incorporation. To overcome this barrier, H2A, but not H2A.Z, uses a replication-coupled deposition mechanism. Our study revealed that the combination of chromatin structure and DNA replication dictates the differential histone deposition to maintain the epigenetic chromatin states.


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Books and Other Publications 【 display / non-display

  • 臨床免疫・アレルギー科 第75巻第6号【話題】 「クロマチンを形成したゲノムDNAが自然免疫DNAセンサーcGASの監視から逃れる仕組み」

    鯨井智也, 胡桃坂仁志

    科学評論社  2021.06

  • 遺伝子医学MOOK36号 エピゲノムで新たな解明が進む「先天性疾患」第1章 エピゲノム総論 3.クロマチンモデリング因子

    大角 健, 鯨井智也, 胡桃坂仁志

    株式会社メディカル ドゥ  2021.04

  • 生体の化学 vol.71 No.4 「ヌクレオソームによるクロマチンの構造多様性」

    藤田理紗, 胡桃坂仁志

    医学書院  2020.08

  • 月刊細胞5月号【遺伝子制御の基盤となる細胞核・クロマチン構造】木村宏・編 「転写におけるクロマチン構造研究」

    鯨井智也, 胡桃坂仁志

    ニューサイエンス社  2020.05

  • 【イメージング時代の構造生命科学 細胞の動態、膜のないオルガネラ、分子の構造変化をトランススケールに観る】(第1章)近年の技術革新と解かれた構造 クライオ電子顕微鏡によるクロマチンダイナミクス研究

    鯨井 智也, 滝沢 由政, 胡桃坂 仁志

    (株)羊土社  2020.03

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Misc 【 display / non-display

  • DNA修復タンパク質RAD52のクライオ電子顕微鏡解析

    荻野 駿, 五月女 美香, 鴨井 一輝, 滝沢 由政, 胡桃坂 仁志, 香川 亘

    日本生化学会大会プログラム・講演要旨集   92回   [1T13m - 03]  2019.09

  • ヒストンメチルトランスフェラーゼPR-Set7の生化学的および構造的解析(Biochemical and structural analyses of histone methyltransferase PR-Set7)

    何 承翰, 滝沢 由政, 小林 航, 石井 初芽, 平野 里奈, 有村 泰宏, 胡桃坂 仁志

    日本生化学会大会プログラム・講演要旨集   92回   [2T13a - 02]  2019.09

  • CENP-Aを含むトリヌクレオソームのクライオ電子顕微鏡解析

    何 承翰, 滝沢 由政, 小林 航, 立和名 博昭, マティアス・ウォルフ, 胡桃坂 仁志

    日本生化学会大会プログラム・講演要旨集   91回   [1P - 243]  2018.09

  • 細胞周期中のCCANの構成の動的な変化(Dynamic Change of CCAN organization during the cell cycle)

    Nagpal Harsh, 堀 哲也, Furukawa Ayako, 菅瀬 謙治, 越阪部 晃永, 胡桃坂 仁志, 深川 竜郎

    日本生化学会大会・日本分子生物学会年会合同大会講演要旨集   88回・38回   [2T23 - 13(2P0113)]  2015.12

  • GATA3 modulates chromatin structure to establish active enhancers in breast cancer cells

    Motoki Takaku, Sara A. Grimm, Takashi Shimbo, Lalith Perera, Shinichi Machida, Hitoshi Kurumizaka, Paul A. Wade

    CANCER RESEARCH   75  2015.08

    Research paper, summary (international conference)  


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Industrial Property Rights 【 display / non-display

  • 選択的な染色体タンパク質のアシル化を行うための人工触媒システム


    金井 求、川島 茂裕、山次 健三、天本 義史、青井 勇樹、須藤 宏城、永島 臨、胡桃坂 仁志、越阪部 晃永、有村 泰宏

    Rights holder: 国立大学法人 東京大学


  • タンパク質又は遺伝子導入用試薬


    武岡 真司、武田 直也、胡桃坂 仁志、坂根 勲、池ヶ谷 菜海子、小幡 洋輔、齋藤 俊介

    Rights holder: 学校法人 早稲田大学


Awards 【 display / non-display

  • 科学技術分野の文部科学大臣表彰 科学技術賞 研究部門

    2021.04   文部科学省  

    Winner: 胡桃坂 仁志

  • 持田記念学術賞

    2020.11   公益財団法人 持田記念医学薬学振興財団   エピゲノム創薬のクロマチン構造基盤の構築

    Winner: 胡桃坂 仁志

  • 柿内三郎記念賞

    2018.06   公益社団法人 日本生化学会  

    Winner: 胡桃坂 仁志

  • 名誉教授

    2018.04   早稲田大学  

    Winner: 胡桃坂 仁志

Research Projects 【 display / non-display

  • 胡桃坂クロマチンアトラスプロジェクト

    Project Year :


  • ヌクレオソーム高次構造とダイナミクスによるクロマチン潜在能の解明

    Project Year :


  • エピジェネティクス研究と創薬のための再構成クロマチンの生産と性状解析

    Project Year :


  • 細胞ポテンシャル測定システムの開発

    Project Year :



  • 動的クロマチン構造と機能

    Project Year :


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Presentations 【 display / non-display

  • クロマチン構造における RNA ポリメラーゼ II による転写伸長機構



    Presentation date: 2021.06

  • クロマチンアトラスプロジェクト・キックオフシンポジウム

    胡桃坂仁志, 岡田由紀, 山口潤一郎, 吉川雅英, 藤芳暁

    Presentation date: 2021.05

  • クライオ電子顕微鏡によるクロマチン構造解析

    胡桃坂 仁志  [Invited]

    令和2年度 よこはまNMR研究会総会 

    Presentation date: 2021.03

  • Structural Studies for Nucleosome Core Particle Complexed with Its Binding Factors

    Hitoshi Kurumizaka  [Invited]

    RIKEN BDR Symposium 

    Presentation date: 2021.03

    Event date:
  • Nucleosome contribution to epigenetic genome regulation

    Hitoshi Kurumizaka  [Invited]

    Biophysical Society 65th Annual Meeting 

    Presentation date: 2021.02

    Event date:

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Specific Research 【 display / non-display

  • 多様なクロマチン構造を介した相同組換えの制御機構の解明


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  • 遺伝的組換えの分子機構に関する研究


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    相同DNA組換えは、減数分裂の第一分裂期におこり(減数分裂期組換え)、相同染色体間を物理的に連結するキアズマの形成に必須である。その結果として遺伝情報の再編成が行われ、この遺伝子再編成が現代の多大な生物種を生み出す原動力となった。またゲノムDNAは、担体として優れた性質を持っているが、環境からの外的要因(紫外線や放射線など)や細胞自身による内的要因(DNA複製のエラーなど)によって日常的に損傷を受けている。なかでも、二重鎖切断などの重篤なDNA損傷は、相同DNA組換えを経由したDNA修復経路(体細胞分裂期組換え)によって速やかに修復されることが近年明らかにされてきた。このように相同DNA組換えは、減数分裂期と体細胞分裂期での両方のDNA組換えにおいて機能している。しかし、そのメカニズムの詳細に関してはいまだ明らかにされていない。そこで本研究では、相同DNA組換えの分子機構を明らかにすることを目的として、相同DNA組換えにおいて働くタンパク質に着目し、それらの生化学的解析を行った。まず、リアルタイムで相同DNA組換え反応を検出するin vitro系を確立するために、蛍光標識したDNAを利用したFRET法によるDNA組換え検出系を確立した。本法では、DNA配列の中央部に蛍光色素を有するDNAを使用しており、正確に相同DNA組換え反応が触媒されたときのみ検出できる系である。この新たに確立した系を用いて、大腸菌RecA、ヒトRAD51およびDMC1、イネDMC1AおよびDMC1Bなどの組換え活性をリアルタイムで評価することに成功した。また、ヒトRAD51およびDMC1をアガロースビーズに固定し、RAD51ビーズおよびDMC1ビーズを作製した。これらのRAD51ビーズおよびDMC1ビーズを用いて、培養細胞の抽出液からRAD51およびDMC1と結合する因子群候補を、プロテオミクス法によって多数同定した。

  • 相同DNA組換え装置の分子機構解明のための構造・生化学的アプローチ


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  • DNA組換えタンパク質の機能的分子進化に関する研究


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