上田 太郎 (ウエダ タロウ)

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所属

理工学術院 先進理工学部

職名

教授

兼担 【 表示 / 非表示

  • 理工学術院   大学院先進理工学研究科

  • 附属機関・学校   グローバルエデュケーションセンター

学内研究所等 【 表示 / 非表示

  • 2020年
    -
    2022年

    理工学術院総合研究所   兼任研究員

学歴 【 表示 / 非表示

  •  
     
     

    東京大学  

  •  
     
     

    東京大学大学院  

  •  
     
     

    University of Tokyo  

  •  
     
     

    University of Tokyo  

学位 【 表示 / 非表示

  • 理学博士

所属学協会 【 表示 / 非表示

  •  
     
     

    生物物理学会

  •  
     
     

    アメリカ細胞生物学会

  •  
     
     

    The Biophysical Society of Japan

  •  
     
     

    The American Society for Cell Biology

  •  
     
     

    日本細胞性粘菌学会

 

研究分野 【 表示 / 非表示

  • 生物物理学

研究キーワード 【 表示 / 非表示

  • ミオシン 分子モーター 細胞運動 細胞質分裂

  • Cytokinesis

  • Cell motility

  • Molecular motor

  • Myosin

論文 【 表示 / 非表示

  • Unidirectional cooperative binding of fimbrin actin-binding domain 2 to actin filament

    Naoki Hosokawa, Masahiro Kuragano, Atsuki Yoshino, Keitaro Shibata, Taro Q.P. Uyeda, Kiyotaka Tokuraku

    Biochemical and Biophysical Research Communications   552   59 - 65  2021年05月  [査読有り]

    DOI PubMed

  • Long-Range and Directional Allostery of Actin Filaments Plays Important Roles in Various Cellular Activities.

    Kiyotaka Tokuraku, Masahiro Kuragano, Taro Q P Uyeda

    International journal of molecular sciences   21 ( 9 )  2020年05月  [査読有り]  [招待有り]  [国際誌]

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    A wide variety of uniquely localized actin-binding proteins (ABPs) are involved in various cellular activities, such as cytokinesis, migration, adhesion, morphogenesis, and intracellular transport. In a micrometer-scale space such as the inside of cells, protein molecules diffuse throughout the cell interior within seconds. In this condition, how can ABPs selectively bind to particular actin filaments when there is an abundance of actin filaments in the cytoplasm? In recent years, several ABPs have been reported to induce cooperative conformational changes to actin filaments allowing structural changes to propagate along the filament cables uni- or bidirectionally, thereby regulating the subsequent binding of ABPs. Such propagation of ABP-induced cooperative conformational changes in actin filaments may be advantageous for the elaborate regulation of cellular activities driven by actin-based machineries in the intracellular space, which is dominated by diffusion. In this review, we focus on long-range allosteric regulation driven by cooperative conformational changes of actin filaments that are evoked by binding of ABPs, and discuss roles of allostery of actin filaments in narrow intracellular spaces.

    DOI PubMed

  • Tree of Motility – A Proposed History of Motility Systems in the Tree of Life –

    Makoto MIYATA, Robert C ROBINSON, Taro QP UYEDA, Yoshihiro Fukumori, Shun-ichi Fukushima, Shin Haruta, Michio HOMMA, Kazuo Inaba, Masahiro Ito, Chikara Kaito, Kentaro KATO, Tsuyoshi KENRI, Yoshiaki Kinosita, Seiji Kojima, Tohru Minamino, Hiroyuki MORI, Shuichi Nakamura, Daisuke Nakane, Koji NAKAYAMA, Masayoshi NISHIYAMA, Satoshi SHIBATA, Katsuya Shimabukuro, Masatada Tamakoshi, Azuma TAOKA, Yosuke Tashiro, Isil Tulum, Hirofumi WADA, Ken-ichi WAKABAYASHI

    Genes to Cells   25 ( 1 ) 6 - 21  2020年01月  [査読有り]

    担当区分:責任著者

  • Dynamin-Like Protein B of Dictyostelium Contributes to Cytokinesis Cooperatively with Other Dynamins.

    Fujimoto K, Tanaka M, Rana AYKMM, Jahan MGS, Itoh G, Tsujioka M, Uyeda TQP, Miyagishima SY, Yumura S

    Cells   8 ( 8 )  2019年07月  [査読有り]

    DOI PubMed

  • K336I mutant actin alters the structure of neighbouring protomers in filaments and reduces affinity for actin-binding proteins.

    Nobuhisa Umeki, Keitaro Shibata, Taro Q P Noguchi, Keiko Hirose, Yasushi Sako, Taro Q P Uyeda

    Scientific reports   9 ( 1 ) 5353 - 5353  2019年03月  [査読有り]  [国際誌]

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    Mutation of the Lys-336 residue of actin to Ile (K336I) or Asp (K336E) causes congenital myopathy. To understand the effect of this mutation on the function of actin filaments and gain insight into the mechanism of disease onset, we prepared and biochemically characterised K336I mutant actin from Dictyostelium discoideum. Subtilisin cleavage assays revealed that the structure of the DNase-I binding loop (D-loop) of monomeric K336I actin, which would face the adjacent actin-protomer in filaments, differed from that of wild type (WT) actin. Although K336I actin underwent normal salt-dependent reversible polymerisation and formed apparently normal filaments, interactions of K336I filaments with alpha-actinin, myosin II, and cofilin were disrupted. Furthermore, co-filaments of K336I and WT actins also exhibited abnormal interactions with cofilin, implying that K336I actin altered the structure of the neighbouring WT actin protomers such that interaction between cofilin and the WT actin protomers was prevented. We speculate that disruption of the interactions between co-filaments and actin-binding proteins is the primary reason why the K336I mutation induces muscle disease in a dominant fashion.

    DOI PubMed

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Misc 【 表示 / 非表示

  • GFPアクチン融合タンパク質におけるGFP導入位置によるアクチンフィラメント形成への影響

    長崎晃, 貴嶋紗久, 湯本天嗣, 金賢徹, 今泉美玖, 中村史, 中村史, 上田太郎

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   39th   ROMBUNNO.2P‐0340 (WEB ONLY)  2016年

    J-GLOBAL

  • Structural polymorphism of actin detected by intramolecular FRET in vivo and in vitro.

    T. Noguchi, M. Okazaki, S. Kijima, M. Morimatsu, A. Nagasaki, Y. Iwadate, T. Yanagida, T. Uyeda

    MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL   25  2014年12月

    研究発表ペーパー・要旨(国際会議)  

  • Video Imaging of Cofilin-Induced Actin Filament Severing by High Speed AFM

    Kien Xuan Ngo, Noriyuki Kodera, Akira Nagasaki, Toshio Ando, Taro Q. P. Uyeda

    BIOPHYSICAL JOURNAL   106 ( 2 ) 163A - 163A  2014年01月

    研究発表ペーパー・要旨(国際会議)  

  • Transfection microarrays for high-throughput phenotypic screening of genes involved in cell migration.

    Onuki-Nagasaki R, Nagasaki A, Hakamada K, Uyeda TQ, Fujita S, Miyake M, Miyake J

    Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)   629   193 - 203  2010年  [査読有り]

    DOI PubMed

  • 細胞運動関連遺伝子群のゲノムワイドスクリーニング法の開発

    長崎晃, 長崎玲子, 藤田聡史, 上田太郎

    生化学   81 ( 5 ) 381 - 386  2009年05月

    J-GLOBAL

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共同研究・競争的資金等の研究課題 【 表示 / 非表示

  • 1. 分子モーター 2. 細胞運動

特定課題研究 【 表示 / 非表示

  • アクチン繊維の長距離アロステリー:その構造的基盤と生理的機能

    2020年  

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    Rng2CHDとよばれるアクチン結合ドメインが、骨格筋ミオシンIIによるアクチンフィラメントの運動を強く阻害することを示していたが、この結果を論文にまとめ、BioRxivにアップロードしたうえで投稿した。しかし査読者から追加実験を求められ、その対応を行ったところ、非筋ミオシンII(細胞性粘菌のミオシンII)による運動は強く阻害されないことが明らかとなり、想定される阻害メカニズムの再検討を迫られた。また、この阻害機構には、見かけ上きわめて強い協同性が認められることがその特徴であるが、この協同性に、アクチンフィラメントの協同的な構造変化が関与するのか、記憶効果が関与するのかを実験的に区別するための実験の準備を進めた。

  • アクチンフィラメントの協同性の物理機構

    2019年  

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    Actin filaments (AF)は、真核細胞内で多様な機能を果たしているが、われわれはAF内部のactin分子間の長距離に及ぶ協同的な構造多型性、すなわち長距離アロステリーがこうしたAFの多機能性に寄与すると考え、これを支持する状況証拠を提示してきた。本特定課題では、上記と関連していくつかの新知見が得られたが、紙面の都合から以下にそのうち二項目を記す。*DrebrinはAFと協同的に結合しクラスターを形成することが先行研究で示されていたが、われわれは全反射蛍光顕微鏡を用いて、Drebrinクラスターがアクチンフィラメントにそって成長する様子を初めて可視化することに成功した。今後は、構造変化に方向性があるかを検討する。*Phalloidinに結合させたローダミンの蛍光が、AFの構造変化を反映して変化し、さらに構造変化がAFにそって伝播する様子をリアルタイムで観察することに成功した。

  • アクチン繊維の長距離アロステリー:その構造的基盤と細胞内機能

    2019年  

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    われわれは最近、収縮環の構成タンパク質であるRng2のアクチン結合ドメイン(Rng2CHD)が、アクチン線維とミオシンの相互作用を強く阻害すること、とくに、線維中のアクチン20分子に1分子のRng2CHDが結合した条件で、ミオシンの運動活性が90%阻害されることを見出していたが、どのような分子機構で1分子のRng2CHDが多数のアクチン分子を阻害できるのか分かっていなかった。本研究において、ミオシンとRng2CHDはそれぞれアクチン線維に構造変化を誘起するが、そうしたアクチン線維の構造変化はヒステリシスを持つことが示された。この結果は、Rng2CHDの一過的な結合によって引き起こされたアクチン分子の構造変化が長時間持続するため、Rng2CHDが異なるアクチン分子と結合解離を繰り返すことによって結果的に大半のアクチン分子が阻害状態になるためミオシンによる運動が強く阻害されるという「メモリー効果モデル」支持する。

  • 生体運動システムの自律性とデザイン原理の総括

    2018年   山崎陽祐, 湯本天嗣

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    アクチン繊維に、in vitroで張力をかけたりアクチン結合タンパク質が結合すると、繊維の原子構造が長距離にわたって協同的に変化し、さらに、それによってアクチン結合タンパク質との親和性が制御される(長距離アロステリー)。これによってアクトミオシンの力発生や、コフィリンによるアクチン系細胞骨格の再構築も調節を受けるため、アクチン繊維の長距離アロステリーが細胞運動の自律的制御に重要な機能を果たすのではないかと考えている。本研究では、(1)in vitroで、2次元面上に押しつけたアクチン繊維のメッシュワークにミオシンIIとコフィリンを加えたときに、長距離アロステリーに基づいてコフィリンとミオシンIIが自発的に分かれた領域を形成することを見いだした。(2)われわれが以前同定した酵母細胞内でのアクチン機能を阻害するアクチン変異と、その抑制性変異を用いて、標的となるアクチン結合タンパク質の生化学的な探索を進めた。

  • アクチン繊維の長距離アロステリーの生理的意義と構造的基盤

    2018年   鈴木真耶, 早川悠貴, 小野知徳, 金田龍一

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     われわれは、アクチン繊維は、協同的に構造変化することで、多様な機能を発揮すると提唱してきた。このテーマに関して二つの研究を行った。研究1:Rng2という収縮環タンパク質のアクチン結合ドメイン(Rng2CHD)がアクチン繊維に結合し、ミオシンIIとの運動を強く阻害する。このとき、フィラメント中のアクチン分子20 分子に対してわずか1分子のRng2CHDが結合した状態で運動速度が90%阻害され、極めて強い協同性が示された。高速原子間力顕微鏡により、Rng2CHD存在下でのアクチン繊維の構造変化がリアルタイム観察された。研究2:アクチン繊維と強く結合するphalloidinのrhodamine標識化合物(RhPh)を用いて、Rhの蛍光強度を指標に、アクチン繊維の構造変化のリアルタイム観察系の確立に努めた。その結果、二つの異なる時定数でアクチン繊維の構造が協同的に揺らぐことが示唆された。

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現在担当している科目 【 表示 / 非表示

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